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VENENOS DE ESCORPION []
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Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Flores, Lidia; Rivera, Carlos.
Título:Péptidos antibacterianos de los venenos de Hadruroides mauryi y Centruroides margaritatus^ies / Antibacterial peptides from Hadruroides mauryi and Centruroides margaritatus
Fuente:Rev. peru. biol;15(1):139-142, jul. 2008. ^bilus.
Resumen:En este trabajo se describen algunos péptidos antibacterianos de los venenos de los escorpiones Hadruroides mauryi (Francke y Soleglad, 1980) y Centruroides margaritatus (Gervais, 1841), aislados mediante cromatografía de intercambio iónico en CM Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M a pH 7. El veneno de H. mauryi (44,4 mg) fue separado en 7 fracciones proteicas. La fracción IV inhibió el crecimiento de Escherichia coli, Pseudomona aeuginosa y Bacillus cereus; la fracción V afectó a P. aeruginosa y B. cereus; y fracción VI mostró actividad sobre B. cereus. El veneno de C. margaritatus (50,6 mg) también fue fraccionado en 7 fracciones proteicas. La fracción II inhibió el crecimiento de Staphylococcus aureus; Las fracciones III, IV, V y VI afectaron a S. aureus, P. aeruginosa y B. cereus; y finalmente la fracción VII afectó a P. aeruginosa. En todos los casos los péptidos aislados fueron de naturaleza básica, con excepción del correspondiente a la fracción II de C. margaritatus. Adicionalmente determinamos que todos los péptidos carecen de acción hemolítica. (AU)^iesIn this work, we describe antibacterial peptides from Hadruroides mauuryi and Centruroides margaritatus scorpion venom, isolated by ionic exchange chromatography with 0,05M ammonium acetate buffer pH 7. H. mauryi venom (44,4 mg) was separated in 7 protein peaks. IV peak inhibited growth of Escherichia coli, Pseudomona aeuginosa and Bacillus cereus: V peak affect to P. aeruginosa and B. cereus, and VI peak have activity on B. cereus. C. margaritatus venom (50,6 mg) was also separated en 7 protein peaks. II peak inhibited growth of Staphylococcus aureus; III, IV, V and VI peaks affect to S. aureus , P. aeruginosa and B. cerus; and finally VII peak affect to P. aeruginosa. All isolated peptides were of basic pH, with exception of II peak from C. margaritatus. In addition, all peptides have not hemolitic activity. (AU)^ien.
Descriptores:Agentes Antibacterianos
Agentes Antibacterianos/toxicidad
Venenos de Escorpión
Venenos de Escorpión/toxicidad
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v15n1/a23v15n1.pdf / es
Localización:PE1.1

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Autor:Zavaleta Martinez-Vargas, Alfonso.
Título:El veneno del escorpión: bioquímica y farmacología^ies / The poison of the scorpion: biochemistry and pharmacology
Fuente:Bol. Lima;5(30):75-88, nov. 1983. ^bilus, ^btab.
Resumen:A multidisciplinary revision of scorpion venom include its bio-chemical, pharmacologycal anda toxicological aspects. The deep knowledge of the extensive bibliography and own works make the author an authoritive source on what is known at present on scorpion venom. (AU)^ienSe presenta una revisión multidisciplinaria del veneno de escorpion es sus aspectos bioquímicos, farmacológicos y toxicológicos; los principales métodos utilizados para la obtención de veneno puro y las diferentes técnicas de almacenamiento. La composición química y los aspectos más importantes de la metodología para la obtención y caracterización de los principales farmacológicamente activos del veneno son revisados en detalle. Se discute el rol biológico de los principales activos del envenamiento humano y experimental. Se describe las neurotoxinaas polipeptidicas presentes en el veneno de las especies más peligrosas para el humano; su mecanismo de acción y su composición de anninoácidos asi com las principales actividades enzimáticas detectadas eb en el veneno crudo. Se discute el rol de la serotonina y la histamina en el envenamiento por picadura de escorpión. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Escorpión
Venenos de Escorpión/química
Venenos de Escorpión/farmacología
Venenos de Escorpión/toxicidad
Serotonina
Histamina
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Velásquez, Luz Elena; Escobar Guzman, Enrique Juan.
Título:Purificación y caracterización parcial de una toxina (Hm3) del veneno de Hadruroides mauryi (Francke y Soleglad, 1980) (Scorpiones, luridae)^ies / Purification and partial characterization of a toxin (Hm3) from Hadruroides mauryi (Francke y Soleglad, 1980) (Scorpiones, luridae) venom
Fuente:Rev. peru. biol;11(2):153-160, jul.-dic. 2004. ^bgraf.
Resumen:Se ha purificado una toxina (Hm3) del veneno del escorpión Hadruroides mauryi, por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M, pH 7. La toxina produce contracción y parálisis en la extremidad inoculada de ratones albinos y se caracteriza por ser de naturaleza básica y tener un peso molecular de 4,5 kDa. Después de 45 minutos de ser inoculada en el músculo gastrocnemius de ratones albinos, Hm3 (30,4 µg) aumenta los niveles plasmáticos de creatina kinasa desde 252,6 UI/L hasta 3779,3 UI/L y de lactato deshidrogenasa, desde 142,7 UI/L hasta 248,2 UI/L; igualmente incrementa los niveles de calcio intramuscular desde 34,1 nmoles hasta 69,3 nmoles. Esta toxina carece de actividad proteolítica y fosfolipásica. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Escorpiones
Venenos de Escorpión
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v11n2/v11n2a07.pdf / es
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Velasquez, Luz Elena; Rivera, Carlos.
Título:Separación e identificación de algunas toxinas del veneno de Centruroides margaritatus (Gervais, 1841) (Scorpiones: Buthidae)^ies / Separation and identification of some toxins from Centruroides margaritatus venom (Gervais, 1841) (Scorpiones: Buthidae)
Fuente:Rev. peru. biol;10(2):217-220, jul.-dic. 2003. ^bgraf.
Resumen:Las proteínas del veneno del escorpión Centruroides margaritatus, fueron separadas mediante cromatografía de intercambio catiónico en CM-Sephadex c-25 con buffer acetato de amonio 0,05M a pH 7 a partir de 28,3 mg de veneno obtenidos de 52 ejemplares adultos capturados en la provincia de Zarumilla, Tumbes, norte del Perú. El perfil cromatográfico mostró la presencia de 9 picos de proteína y los ensayos de toxicidad han permitido identificar tres tipos de toxinas, cada una específica para crustáceos, insectos y roedores, respectivamente. Tanto en el veneno crudo como en las fracciones colectadas, no se encontró actividad de fosfolipasa ni actividad proteolítica. La PAGE-SDS del veneno crudo, muestra la presencia de una banda bastante notoria de aproximadamente 14 KDa, y otras dos muy tenues, de aproximadamente 45 KDa, lo cual significa que la mayoría de proteínas de este veneno son de peso molecular igual o menor a 14KDa. (AU)^ies.
Descriptores:Escorpiones
Venenos de Escorpión
Localización:PE1.1

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Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Rivera, Carlos; Tincopa, Luz.
Título:Acción de la toxina H13 sobre músculo esquelético^ies / Action of toxin H13 on skeletal muscle
Fuente:Rev. peru. biol;10(1):88-92, ene.-jul. 2003. ^bgraf.
Resumen:HI3 es una toxina que, en un trabajo anterior, fue aislada por nuestro grupo de investigación a partir del veneno del escorpión Hadruroides lunatus mediante cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadez C-25 a pH 7, y que se caracteriza por producir contracción y parálisis en la extremidad inoculada de ratones albinos. En este trabajo se ha determinado que la inoculacion de HI3 (26 µg) en el músculo gastrocenemius produce la liberación, en el plasma, de creatinina kanasa (CK) y lactado deshidrogenasa (LDH). La actividad de CK se incrementa desde 210 UI/L hasta 8015 UI/L luego de 60 minutos, mientras que la actividad de LDH aumentada desde 174 UI/L hasta 1697 UI/L luego de 90 minutos. Por PAGE-SDS, se ha demostrado que la incubación de HI3 (26 µg) con el músculo gastrocnemius aislado de ratones albinos, en medio fisiológico a pH, provoca también la liberación de otras proteínas musculares. Además, HI3 es capaz de incrementar más de 3,5 veces los niveles normales de calcio intramuscular, luego de 45 minutos de acción. Nuestros resultados sugieren que HI3 actúa específicamente a nivel muscular, afectando la permeabilidad del sarcolema y provocando la fuga de proteínas musculares. Además el incremento de los niveles de calcio podría generar hipercontracción y la destrucción de fibras musculares. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Venenos de Escorpión
Músculos
Calcio
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Rivera, Carlos; Tincopa, Luz; Rivera, Dani.
Título:Purificación parcial de las toxinas HI1, HI2 y HI3 del veneno del escorpión Hadruroides lunatus Koch, 1867 (Scorpianida: Vejovidae)^ies / Partial purification of toxins HI1, HI2 and HI3 from Hadruroides lunatus Koch, 1867 scorpion venom (Scorpionida: Vejovidae)
Fuente:Rev. peru. biol;9(1):3-10, ene.-jul. 2002. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se han separado las proteínas del veneno de escorpión Hadruroides lunatus, por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M, pH 7, y se obtuvieron seis picos de proteína. Los ensayos de toxicidad de las fracciones colectadas han permitido identificar 3 toxinas que hemos denominado H11, H12, y H13, las cuales paralizan, respectivamente, insectos (Grillus sp.), crustáceos (Porcellio laevis) y la extremidad inoculada de ratones albinos. Las tres toxinas son de naturaleza básica, y carece de actividad proteolítica y fosfolipásica. Adicionalmente, H13 aumenta los niveles plasmáticos de creatinina kinasa, luego de ser inoculadas en el músculo gastrocnemius de ratones albinos. Por electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (PAGES-SDS), se ha determinado que H13 muestra una sola banda proteica de 12,5 KDa, mientras que las otras toxinas poseen contaminantes proteicos. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Escorpiones
Venenos de Escorpión
Localización:PE1.1



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